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Cloning and over-expression in E. coli of mammalian transport system for cationic and amino compounds
2008-01-01 Galluccio, Michele; Pochini, Lorena; Amelio, L; Indiveri, C.
Cloning, expression and purification of the human FAD synthase isoform 6 in an active form
2017-01-01 Galluccio, Michele; Leone, P; Indiveri, Cesare; Barile, M.
Functional and kinetic characterization of the acetylcholine transport catalized by the recombinant human OCTN1 transporter reconstituted in liposomes.
2011-01-01 Pochini, L; Scalise, M; Galluccio, M; Indiveri, C
Functional characterization and homology modeling of a novel monofunctional isoform of human FAD Synthase
2017-01-01 Leone, P; Galluccio, Michele; Tolomeo, M; Indiveri, C; Barile, M.
Human OCTN1 transporter as a target for heavy metals: molecular mechanism of interaction. Congresso scientifico Non neuronal cholinergic system, Justus-Liebig-University Giessen
2014-01-01 Pochini, Lorena; Galluccio, M; Peta, V; Iannì, M; Scalise, M; Indiveri, C.
KINETIC PROPIERTIES OF HUMAN FAD SYNTHETASE ISOFORM 2AND PROBABLE REACTION MECHANISM
2011-01-01 Indiveri, C; Giancaspero, T; Torchetti, Em; Iametti, S; Bonomi, F; Galluccio, Michele; Barile, M.
Novel functional and structural properties of the human OCTN1 transporter: implication in pathophysiology
2012-01-01 Pochini, Lorena; Scalise, M; Galluccio, Michele; Peta, V; Indiveri, C.
Over-expression in E. coli and reconstitution in liposomes of the OCTN3 (SLC22A21) transporter.
2012-01-01 Scalise, M; Galluccio, M; Pochini, L; Indiveri, C
Reconstitution in liposome of the human OCTN1 transporter over-expressed in E. coli
2010-01-01 Pochini, L; Galluccio, M; Amelio, L; Indiveri, C
Strategies for bacterial over-expression of the canonical and variant hOCTN2 transport proteins.
2016-01-01 Galluccio, Michele; Pochini, Lorena; Mariafrancesca, Scalise; Indiveri, Cesare
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Tipologia
- 4 Contributo in Atti di Convegno ... 12
- 4 Contributo in Atti di Convegno ... 12
Data di pubblicazione
- 2017 2
- 2016 1
- 2014 1
- 2012 2
- 2011 4
- 2010 1
- 2008 1
Lingua
- eng 4
Accesso al fulltext
- no fulltext 12